盐析法沉淀蛋白质时为什么需要将ph值调到等电点附近

蛋白质溶液中加入丙酮来沉淀蛋白这不会导致蛋白质变性吗
　　故可用于对混和蛋白质组分的分离。例如用半饱和的硫酸铵来沉淀出血清中的球蛋白，饱和硫酸铵可以使血清中的白蛋白、球蛋白都沉淀出来，盐析沉淀的蛋白质，经透析除盐，仍保证蛋白质的活性。调节蛋白质溶液的pH至等电点后，再用盐析法则蛋白质沉淀的效果更好。盐析法分为两类，第。

蛋白质沉淀作用类别特点及原理
　　有机溶剂沉淀、重金属盐沉淀、生物碱试剂与某些酸沉淀等。盐析是向蛋白质溶液中加入高浓度中性盐，破坏胶体的稳定性，中和蛋白质所带的电荷，又可以破坏水化膜。此法沉淀蛋白质一般不变性，可通过透析出去中性盐，仍保持生物学活性。等电点沉淀法是利用蛋白质在PH值等于其等电。

蛋白质在酸碱盐中不同溶解度的原因
　　蛋白质在酸碱盐中不同溶解度的原因主要包括以下几点：蛋白质表面电荷的影响：蛋白质分子表面带有电荷，这种电荷会随着溶液pH值的变化而变化。当溶液的pH值等于蛋白质的等电点PI时，蛋白质分子之间的静电斥力最小，聚集倾向最大，因此溶解度最低。当pH值偏离等电点时，蛋白质。

为提高蛋白质盐析分离效率应采取哪些措施
　　更易于盐析。例如，血红蛋白、肌红蛋白、清蛋白在较高温度25°C时比0°C时溶解度低，更容易盐析。pH值：大多数蛋白质在等电点时在浓盐。这样可以依次沉淀不同溶解度的蛋白质，提高分离纯度。后续处理：盐析后的蛋白质需要去除残留的盐分，常用的方法包括透析、超滤或使用葡。

什么能使蛋白质产生沉淀
　　这种方法称为盐析。常用的中性盐有硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等。重金属盐沉淀蛋白质：蛋白质可以与重金属离子如汞、铅、铜、银等结合成。结合成不溶性的盐沉淀。加热：加热也能使蛋白质沉淀。加碱或酸：改变蛋白质所处环境的pH值，使其远离等电点，从而降低溶解度，导致沉淀。

蛋白质溶液稳定的主要因素是什么
　　蛋白质分子在一定的PH值溶液中往往带有同种电荷而相互排除，因此，蛋白质溶液是稳定的亲水胶体。根据蛋白质胶体稳定性原理，可以通过破坏这两个主要稳定因素，使蛋白质分子间的引力增加聚集沉淀。如盐析法、有机溶剂沉淀法。如果加入适当的试剂使蛋白质分子处于等电点状态或。

盐析操作时常用的盐是什么该盐析有何特点影响盐析的主要因素有
　　所以盐析常选择pH在蛋白质等电点进行，但在高浓度盐溶液中，蛋白质的等电点会发生变化，应加以注意。在相同盐析条件下，蛋白质浓度越大越易产生沉淀，但浓度过高易使其他杂蛋白共沉淀。因此，必须根据具体情况选择蛋白质溶液的浓度。用盐析法分离纯化蛋白质后，常需要脱盐才能获。

油脂皂化后为什么可以用盐析的方法使高级脂肪酸钠和甘油充分分离
　　油脂皂化后可用盐析的方法使高级脂肪酸钠和甘油充分分离的原因是在饱和氯化钠溶液中，高级脂肪酸钠的溶解度会变小，高级脂肪酸钠会析出。需要注意的是盐析的成败决定于溶液的pH值与离子强度，溶液pH值越接近蛋白的等电点，蛋白质越溶液沉淀。

蛋白质的沉淀方法及应用有哪些呢
　　在粗提液中先调PH8.0去除碱性蛋白质，再调PH3.0去除酸性蛋白质。利用等电点除杂蛋白时必须了解制备物对酸碱的稳定性，不然盲目使用十分危险。不少蛋白质与金属离子结合后，等电点会发生偏移，故溶液中含有金属离子时，必须注意调整PH值。等电点法常与盐析法、有机溶剂沉淀法。

为什么溶液ph与蛋白质pi相差大一些蛋白就越稳定
　　PH值溶液中往往带有同种电荷而相互排除，因此，蛋白质溶液是稳定的亲水胶体。胶体溶液稳定因素根据蛋白质胶体稳定性原理，可以通过破坏这两个主要稳定因素，使蛋白质分子间的引力增加聚集沉淀。如盐析法、有机溶剂沉淀法。如果加入适当的试剂使蛋白质分子处于等电点状态或失。