通过实验确定盐析分离一个蛋白质料液所需的最佳硫酸铵浓度或饱和度

将PH11的水调至PH7需要加硫酸多少要详细步骤
　　因而可利用不同浓度的盐溶液来沉淀不同的蛋白质。这种方法称=之=为盐析。盐浓度通常用饱和度来表示。硫酸铵因其溶解度大，温度系数小和。各种不同的免疫球蛋白盐析所需硫酸铵的饱和度也不完全相同。通常用来分离抗体的硫酸铵饱和度为33%—50%。一配制饱和硫酸铵溶液。

如何提取蛋白质
　　不同饱和度的盐溶液沉淀的蛋白质不同，从而使之从其他蛋白分离出来。最常用的盐溶液是33%～50%饱和度的硫酸铵。盐析法简单方便，可用。WesternBlot蛋白样品制备法WesternBlot蛋白样品制备是实验的第一步，也是非常关键的一步，只有蛋白提得质量好，后面WesternBlot跑出来的。

现在国内提取的藻蓝蛋白能提取到多少纯度的藻蓝蛋白
　　缓冲液提取法：缓冲液提取三次的A620/A280分别为：1.040/2.102、0.60/0.630、0.052/0.247。两步盐析法：在蛋白质的分离时，采用两步盐析法。用浓度为7.5g/L的聚合氯化铝絮凝初分离，所得藻蓝蛋白纯度A620/A280为0.31。硫酸铵两步盐析法：采用20%，50%饱和度的硫酸铵两步盐析。

蛋白质的提取
　　蛋白质表面的电荷大量被中和，更加导致蛋白质溶解度降低，使蛋白质分子之间聚集而沉淀。由于各种蛋白质在不同盐浓度中的溶解度不同，不同饱和度的盐溶液沉淀的蛋白质不同，从而使之从其他蛋白分离出来。最常用的盐溶液是33%~50%饱和度的硫酸铵。盐析法简单方便，可用于蛋白质。

盐析法提取纯化抗体的影响因素有哪些
　　蛋白质浓度愈高，所需盐的饱和度极限愈低，但杂蛋白的共沉作用也随之增加，从而影响蛋白质的纯化。离子强度，也就是盐浓度，例如当硫酸铵饱和。蛋白质所带净电荷越多，它的溶解度越大。改变PH改变蛋白质的带电性质，也就改变了蛋白质的溶解度。温度，25度和4度时，盐析的程度并不一样。

盐析曲线为什么是山峰状
　　因为盐析饱和范围所致。盐析曲线是以每个级分的蛋白质含量和酶活力对硫酸铵饱和度进行作图，最适饱和度范围是百分之三十五到百分之五十五。

从组织细胞中获得酶的粗提取样品常有哪些方法
　　蛋白质含量和酶活性.活化反应结束后，胰浆3500r/min离心20min，将离心后上清液用二层纱布过滤.滤液置250mL烧杯中，以过滤清液的体积为准，加入粉末状硫酸铵，搅拌溶解，使溶液硫酸铵饱和度为20%.放置6h后，3500r/min离心20min，保存上清液待用，取沉淀.沉淀分别用适量95%乙醇洗。

关于蛋白质的生物题
　　加入低浓度的中性盐可使蛋白质溶解度增加，这种现象称为盐溶。而加入高浓度的中性盐，当达到一定的盐饱和度时，可使蛋白质的溶解度降低并沉淀出来，这种现象称为盐析。蛋白质的沉淀分为哪两种？蛋白质的沉淀分为自然沉淀和盐析沉淀两种。加入硫酸铵等强电解质可以使蛋白质沉。

将PH11的水调至PH7需要加硫酸多少
　　因而可利用不同浓度的盐溶液来沉淀不同的蛋白质。这种方法称=之=为盐析。盐浓度通常用饱和度来表示。硫酸铵因其溶解度大，温度系数小和。各种不同的免疫球蛋白盐析所需硫酸铵的饱和度也不完全相同。通常用来分离抗体的硫酸铵饱和度为33%—50%。一配制饱和硫酸铵溶液。

从混合溶液中提取蛋白质的方法
　　会在不同浓度的盐中形成沉淀。依此原理可对混合蛋白质进行粗分离。该实验中利用硫酸铵盐析除去大部分杂蛋白从而使TNF得到初步纯化。。测定蛋白质浓度，倒入置于冰浴的烧杯中，边搅拌边缓慢加入固体硫酸铵使其达到50%饱和度。待固体硫酸铵安全溶解后，静置于0℃环境中30mi。